ABSTRACT
O sorogrupo 026 de Escherichia coli enteropatogênica (EPEC) atípica é um dos sorogrupos mais freqüentes implicados na diarréia infantil, sendo um sorogrupo muito comum também em amostras de E.coli enterohemorrágica (EHEC). O sorotipo mais freqüente dentro do sorogrupo 026 tanto em amostras de EPEC quanto em amostras de EHEC é a 026:H11. Num recente estudo, amostras de EPEC atipica 026:H11 isoladas de crianças com diarréia apresentaram um padrão de adesão localizado (AL), porém eram desprovidas da fímbria BFP responsável pelo fenótipo AL das EPEC típicas. Uma dessas amostras, E.coli 22, foi escolhida para caracterização de seus determinantes genéticos. Foi construída uma biblioteca genômica da amostra 22 na E. coli OH5α e identificado um done cosmídeo denominado pV-B-6, aderente a células HeLa. O dane pV-B-6 exibiu um padrão de adesão difusa (AD) sobre as células epiteliais, diferente da formação de microcolônias presentes na adesão AL apresentada pela amostra 22. O cosmídio pV-B-6 foi submetido a mutagênese utilizando o transposon mini-Tn10::kan e identificado um mutante não aderente (pV-B-6-Tn). Um fragmento de 2,3 kb EcoRI-Hindlll contendo 1 kb do mini-Tn10 foi clonado, sendo identificado um gene, IdaH, que possuía 73 por cento de identidade com a subunidade fimbria faeH da de fímbria K88 ETEC. Essa região foi denominada de "locus for diffuse adherence" (Ida). O presente trabalho teve como objetivo caracterizar a adesina codificada pelo lócus Ida, a qual é responsável por conferir o padrão AO a células HEp-2 na amostra pV-B-6. A análise em SOS-PAGE de extratos parcialmente purificados das amostras 22 e pV-B-6 mostrou uma banda protéica de aproximadamnete 25 kDa, que estava ausente nos extratos do mutante pV-B-6- Tn. A proteína de 25 kDa foi cortada do gel, sendo determinado o sequenciamento da região amino-terminal. A seqüência de aminoácidos correspondeu à forma madura de LdaG, a principal subunidade estrutural da adesina...